ENZIMAS
GENERALIDADES
Las enzimas son proteínas complejas que producen un cambio químico específico en otras sustancias, sin que exista un cambio en ellas mismas. Por ejemplo, las enzimas pueden convertir los almidonesalmidones, las proteínasproteínas y los azúcares en sustancias que el cuerpo pueda utilizar. La coagulación de la sangre es otro ejemplo del trabajo de las enzimas. Las enzimas son esenciales para todas las funciones corporales y se encuentran en la boca (saliva), el estómago (jugo gástrico), los intestinos (jugo pancreático, jugo y mucosamucosa intestinal), la sangre y en cada órgano y célula del cuerpo.
CLASIFICACIÓN Y NOMENCLATURA
En función de su acción catalítica específica, los enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:
1. OXIDORREDUCTASAS:
Catalizan una amplia variedad de reacciones de óxido-reducción, empleando coenzimas, tales como NAD+ y NADP+, como aceptor de hidrógeno. Este grupo incluye las enzimas denominadas comúnmente como deshidrogenasas, reductasas, oxidasas, oxigenasas, hidroxilasas y catalasas.
2. TRANSFERASAS:
Catalizan varios tipos de transferencia de grupos de una molécula a. otra (transferencia de grupos amino, carboxilo, carbonilo, metilo, glicosilo, acilo, o fosforilo). Ej.: aminotransferasas (transaminasas).
3. HIDROLASAS:
Catalizan reacciones que implican la ruptura hidrolítica de enlaces químicos, tales como C=O, C-N, C-C. Sus nombres comunes se forman añadiendo el sufijo -asa al nombre de substrato. Ejs.: lipasas, peptidasas, amilasa, maltasa, pectinoesterasa, fosfatasa, ureasa. También pertenecen a este grupo la pepsina, tripsina y quimotripsina.
4. LIASAS:
También catalizan la ruptura de enlaces (C-C, C-S y algunos C-N, excluyendo enlaces peptídicos), pero no por hidrólisis. Ejs.: decarboxilasas, citrato-liasa, deshidratasas y aldolasas.
5. ISOMERASAS:
Transforman sus substratos de una forma isomérica en otra. Ejs.: Epimerasas, racemasas y mutaras.
6. LIGASAS:
Catalizan la formación de enlace entre C y O, S, N y otros átomos. Generalmente, la energía requerida para la formación de enlace deriva de la hidrólisis del ATP. Las sintetasas y carboxilasas están en este grupo.
Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a una enzima:
Antiguamente, los enzimas recibían nombres particulares, asignados por su descubridor. Al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los sustratos sobre los que actuaba.
El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes:
o el sustrato preferente
o el tipo de reacción realizado
o terminación "asa"
Un ejemplo sería la glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-6-fosfato.
Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.
Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa. Además de los nombre sistemáticos, aún persisten otros consagrados por el uso. Así, la glucosa:ATP fosforiltransferasa se llama habitualmente glucoquinasa.
El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission), seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción. (Este enlace te lleva a la página de la Enzyme Comission, donde puedes acceder a todas las clases y subclases de enzimas). Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.
MECANISMOS DE ACCIÓN
Las enzimas actúan acelerando la velocidad de reacción o realizando una reacción, Cuando se dice que acelera la velocidad de reacción, quiere decir que, aquellas reacciones orgánicas que por acción enzimática se efectúan en pocos segundos, demorarían hasta 20 años realizarlas en el laboratorio y, cuando se señala que hace posible una determinada reacción, quiere decir que sin la enzima la reacción no se lleva a cabo.
Para realizar su acción, la enzima se une al substratum por absorción, encajando la superficie de una en la otra de forma tal, que podríamos compararla con la llave de una cerradura. Esta combinación origina un complejo reversible enzima-substratum intermedio, que luego se descompone para liberar los productos de la reacción, y, la enzima que es capaz de unirse a otra molécula del mismo substratum para comenzar de nuevo la acción.
Especificidad de las enzimas, Las enzimas son proteínas que tienen un alto grado de especificidad, ya que cada una de ellas actúa exclusivamente en una determinada reacción y sobre un determinado substratum. |
De acuerdo con la gráfica anterior, si observamos la superficie de la enzima y de cada uno de los substratum, se pueden dar cuenta que en la enzima solo puede combinarse con el substrato 3 ya que los demás no presentan superficies semejantes. Se conocen varios tipos de especificidad enzimática que son:
Especificidad Optica: Las enzimas presentan generalmente una especificidad óptica absoluta por lo menos para una porción de la molécula del substrato.
Especificidad de Grupo: Cuando una enzima actúa solo sobre grupos químicos y particulares.
Especificidad de sustrato: acepta solo un tipo de sustrato.
Especificidad de reacción: llevan a cabo una reacción específica, independiente del sustrato.
Activación energética: No todas las moléculas poseen la misma energía, ya que tienen un promedio energético lo que significa que mientras la mayoría de las moléculas tienen un valor medio energético, algunas lo tienen muy bajo y otras muy alto.
De acuerdo a la teoría de la colisión, las moléculas capaces de reaccionar son las que poseen energía suficientemente alta, al chocar unas con otras producirán una reacción química, esta energía extra que necesitan las moléculas para reaccionar se llama energía de activación, que no es otra cosa que la cantidad de energía sobre el promedio energético que se necesita para que las moléculas entren en colisión y realicen una reacción química. Una interpretación de la energía de activación sería la energía necesaria para que las moléculas que van a chocar se aproximen bastante para vencer la repulsión eléctrica entre sus nubes electrónicas, esto permitiría un rearreglo de electrones y por consiguiente se efectuaría la ligadura química. La teoría de la colisión postula, que al chocar las moléculas poseen la energía de activación necesaria formando un intermedio transitorio llamado complejo activado. Este rápidamente se reacomodaría para originar los productos de la reacción.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especifidad del enzima. La velocidad de una reacción catalizada por un enzima puede medirse con relativa facilidad, ya que en muchos casos no es necesario purificar o aislar el enzima. La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura, presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato. En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima (Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los productos o la desaparición de los reactivos.
Al seguir la velocidad de aparición de producto (o de desaparición del sustrato) en función del tiempo se obtiene la llamada curva de avance de la reacción, o simplemente, la cinética de la reacción. A medida que la reacción transcurre, la velocidad de acumulación del producto va disminuyendo porque se va consumiendo el sustrato de la reacción (Figura de la derecha). Para evitar esta complicación se procede a medir la velocidad inicial de la reacción (v0). La velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de la curva de avance a tiempo cero (Figura de la derecha). De esta forma, la medida de v0 se realiza antes de que se consuma el 10% del total del sustrato, de forma que pueda considerarse la [S] como esencialmente constante a lo largo del experimento. Además, en estas condiciones no es necesario considerar la reacción inversa, ya que la cantidad de producto formada es tan pequeña que la reacción inversa apenas ocurre. De esta forma se simplifican enormemente las ecuaciones de velocidad.
Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de enzima constante. Si representamos v0 frente a [S]0 obtenemos una gráfica como la de la Figura de la derecha. Cuando [S]0 es pequeña, la velocidad inicial es directamente proporcional a la concentración de sustrato, y por tanto, la reacción es de primer orden. A altas [S]0, el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y la velocidad ya no depende de [S]0. En este punto, la reacción es de orden cero y la velocidad es máxima (Vmax).
COENZIMAS
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos químicos entre enzimas. A veces se denominan cosustratos. Estas moléculas son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de la estructura enzimática. Esto distingue a las coenzimas de los grupos prostéticos, que son componentes no protéicos que se enlazan estrechamente a las enzimas, tales como los centros hierro-azufre, la flavina o los grupos hemo. Tanto coenzimas como grupos prostéticos pertenecen a un grupo más amplio, los cofactores, que son moléculas no protéicas (por lo general, moléculas orgánicas o iones metálicos) que requieren las enzimas para su actividad.
En el metabolismo, las coenzimas están involucradas en reacciones de transferencia de grupos (como la coenzima A y la adenosina trifosfato (ATP)), y las reacciones redox (como la coenzima Q10 y la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+)). Las coenzimas se consumen y se reciclan continuamente en el metabolismo; un conjunto de enzimas añade un grupo químico a la coenzima y otro conjunto de enzimas lo extrae. Por ejemplo, las enzimas como la ATP sintasa fosforilan continuamente la adenosina difosfato (ADP), convirtiéndola en ATP, mientras que enzimas como las quinasas desfosforilan el ATP y lo convierten de nuevo en ADP.
Las moléculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen a partir de vitaminas. Muchas coenzimas contienen el nucleótido adenosina como parte de su estructura, como el ATP, la coenzima A y el NAD+. Esta estructura común puede reflejar un origen evolutivo como parte de los ribozimas en un antiguo mundo de ARN. |
URL:
· http://www.ehu.es/biomoleculas/enzimas/enz3.htm
